Пигментами называются вещества различной химической
структуры, обладающие определенным цветом и окрашивающие среду, в которой они
находятся. Цвет пигментов обусловлен наличием в их молекулах хромофорных групп,
поглощающих свет определенной длины волны. Выполняемые пигментами физиологические
функции разнообразны. Основные из них — перенос и депонирование 02 и
СО2, участие в тканевом дыхании, в окислительно—восстановительных
реакциях. В процессе эволюции внутренней среды появилось несколько типов таких
пигментов. Все они являются белками, содержащими металл.
|
Рис. 7.7 Молекула гемоглобина и формула гема |
Гемоглобин, миоглобин, гемеритин, хлоркруорин
содержат железо, гемоцианин — медь, гемованадин — ванадий. Важнейшими из
пигментов являются хромопротеиды. Это белки, молекула которых состоит из
белка и окрашенной простетической группы. В качестве простетической группы
многие пигменты содержат металлопроизводные порфиринов.
Порфирины
привлекают особое внимание. Это связано с тем, что они входят в основной
пигмент крови — гемоглобин и в зеленый пигмент растений — хлорофилл.
В плазме крови беспозвоночных животных обнаружены железопорфирин—дыхательные
пигменты. В крови и лимфе многих беспозвоночных имеются голубые или зеленовато—голубые
дыхательные пигменты, содержащие медь. В состав окрашенного белка цитокупреина
включены медь и цинк.
Гемоглобин.
Гемоглобин является наиболее распространенным кровяным пигментом. Он содержится
в эритроцитах всех позвоночных и некоторых беспозвоночных животных (черви,
моллюски, членистоногие, иглокожие), а также в корневых клубеньках некоторых
бобовых растений. Многие свойства гемоглобина зависят от особенностей его
химического строения. Молекулярная масса гемоглобина эритроцитов человека
составляет 64,5 кДа.
В одном эритроците находится около 400 млн. молекул
гемоглобина. В состав гемоглобина входят соединенные между собой гистидиновым
мостиком простои белок глобин и пигментная группа гем (рис. 7.7) в
соотношении 96 и 4 % от массы молекулы соответственно. Молекула гемоглобина
содержит четыре одинаковые группы гема. Глобин представляет собой белок типа
альбумина. У разных видов животных он отличается по своему
аминокислотному составу что определяет различие в свойствах гемоглобина.
Строение гема одинаково у всех видов животных. Он построен из пиррольных колец
и содержит двухвалентное железо (рис. 7.7). Именно железо играет
ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной прocmemuчecкoй
группой. Одна из валентностей железа реализуется при связывании гема с
глобином, ко второй присоединяется О2 или другие лиганды — вода, С02,
азиды. Белковая и простетическая части молекулы не только связаны, но и
постоянно оказывают друг на друга сильное влияние. Глобин изменяет свойства
гема определяя его способность к связыванию кислой рода. В свою очередь, гем
обеспечивает устойчивость глобина к действию физических факторов, расщеплению
ферментами и т. д.
Количество гемоглобина в крови подвержено индивидуальным
колебаниям. Средней нормальной величиной у человека считают 140 г/л крови, что,
например, для индивидуума массой 65 кг составляет более 600 г. Высчитано также
что 1 г гемоглобина содержит 3,5 мг железа, и, таким образом, во всех
эритроцитах организма его находится 2,1 г.
В процессе переноса кислорода гемоглобин превращается
в оксигемоглобин (HbO2). Для того чтобы специально подчеркнуть, что при
этом соединении валентность железа не меняется, реакцию связывания кислорода с
гемоглобином называют не окислением, а оксигенацией. Противоположный
процесс именуют дезоксигенацией. В том случае, когда необходимо
акцентировать внимание на том, что гемоглобин не связан с кислородом, широко
употребляют термин дезоксигемоглобин.
Оксигемоглобин (НbО2) имеет ярко—алый цвет, что и определяет цвет артериальной крови.
Образование оксигемоглобина происходит в капиллярах легких, где напряжение 02
высоко. Количество гемоглобина в эритроцитах обусловливает кислородную
емкость крови. Следовательно, кровь человека, содержащая около 600 г
оксигемоглобина, будучи вся насыщена кислородом, может связать более 800 см3
O2. Кислородную емкость выражают как количество
кислорода, связываемое 1 см3 крови. Соответственно этому кислородная
емкость нормальной крови, содержащей в каждом кубическом сантиметре 0,14 г
гемоглобина, составляет около 0,190 см3 02.
В отличие от капилляров легких, в капиллярах тканей
кислорода меньше, его напряжение ниже и здесь оксигемоглобин распадается на
гемоглобин и кислород. Гемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным,
или редуцированным, гемоглобином (Нb). Именно он определяет вишневый цвет венозной крови.
Следовательно, гемоглобин представляет собой своеобразное химическое вещество,
вступающее в обратимое соединение с кислородом при любом его напряжении.
Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород отражается кислородно—диссоциационной
кривой. Эта кривая характеризует процент насыщения гемоглобина кислородом в
зависимости от его напряжения (Ро2).
По мере того как кровь проходит через ткани и отдает
02, она попутно вбирает в себя конечный продукт окислительных
обменных процессов в клетках — СO2. Реакция связывания гемоглобина с
СО2. сложнее, чем присоединение 02. Это
объясняется прежде всего ролью СO2 в создании кислотно—щелочного
равновесия в организме. Механизмы, обеспечивающие транспорт газа, призваны
также поддерживать и это равновесие. Гемоглобин, связанный с С02,
называют карбогемоглобином.
Гемоглобин особенно легко соединяется с угарным газом
— оксидом углерода — СО. Происходит образование карбоксигемоглобина
(НЬСО), не способного к переносу 02. В этом случае
закономерности его реакции те же, что и для кислорода, но химическое сродство
СО к гемоглобину почти в 300 раз выше, чем к 02, Это означает, что достаточно
в воздухе оказаться небольшому количеству СО, чтобы произошло образование
значительного числа связанных молекул гемоглобина. Образовавшееся соединение —
блокированный угарным газом гемоглобин — уже не может служить переносчиком
кислорода. Так, при концентрации СО в воздухе, равной 0,1%, около 80%
гемоглобина крови оказываются связанными не с кислородом, а с угарным газом. В
результате в организме возникают тяжелые последствия кислородного голодания
(рвота,
головная
боль, потеря сознания).
Слабые отравления угарным газом являются процессом
обратимым: СО постепенно отщепляется и выводится при дыхании свежим воздухом.
Использование искусственного дыхания чистым кислородом ускоряет примерно в 20
раз эту реакцию. При концентрации СО, равной 1%, через несколько минут
наступает гибель организма. В нормальных условиях на долю НЬСО приходится лишь
1% общего количества гемоглобина крови, у курильщиков его содержание достигает
3%, а после глубокой затяжки — 10%.
Гемоглобин, приведенный в соприкосновение с сильнодействующими
окислителями (перманганат калия, бертолетова соль, нитробензол, анилин),
образует соединение метгемоглобин (НЬОН), имеющее коричневый цвет. При
этом происходит окисление железа и переход его в трехвалентную форму. В
результате истинного окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и в итоге
перестает быть его переносчиком. При наследственной метгемоглобинемии
происходит нарушение равновесия между процессами окисления гемоглобина и
метгемоглобина и восстановления гемоглобина. Проявляется на первом году жизни
синюшным цветом кожи (цианоз) и повышением содержания в крови метгемоглобина
Миоглобин.
В скелетных и сердечной мышцах животных различных классов и групп находится
мышечный гемоглобин — миоглобин (табл. 7.3). Это дыхательный пигмент красного
цвета. По своей биохимической характеристике миоглобин близок к гемоглобину
крови. Сходство выражается в наличии одной и той же простетической группы,
одинакового количества железа в способности вступать в обратимые соединения с О2
и CO2.
Однако кислородо—связывающие свойства миоглобина значительно отличаются от
таковых гемоглобина. В связи с меньшей, чем у гемоглобина, плотностью у него
резко возрастает сродство к кислороду. Поэтому миоглобин исключительно
приспособлен к депонированию О2. Это имеет большое значение для
снабжения кислородом мышц, особенно производящих ритмические сокращения в
течение длительных периодов времени: мышц крыльев птиц, мышц конечностей
теплокровных животных, жевательных мышц, сердечной мышцы. При деятельности всех
этих мышц в фазе сокращения происходит пережатие капилляров, так что кровоток
через ткань в эту фазу фактически прекращается. Именно в этот момент миоглобин
служит важным источником кислорода, так как он «запасает» О2 при
расслаблении и отдает его во время сокращения мышц. Благодаря высокому сродству
к кислороду полунасыщение им миоглобина происходит в обычных условиях быстрее
чем за 0,1 с.
В сердце теплокровного животного содержится около
0,5% миоглобина. При падении напряжения O2 с 40
до 5 мм рт. ст. это количество высвобождает 2 мл O2 на
каждый 1 г ткани сердечной мышцы. Такого объема газа оказывается достаточно,
чтобы покрыть потребности сердца в кислороде во время систолы.
У животных содержание миоглобина зависит от видовой
принадлежности условий существования, типа мышцы и степени ее активности.
Определенное значение имеет и трофическая иннервация автономной нервной
системой.
Таблица 7.3 Содержание миоглобина в сердечных и скелетных мышцах
некоторых классов позвоночных животных, г на 100 г сухой ткани
|
Особенно высокое содержание миоглобина характерно для водных животных, некоторых беспозвоночных (красные мышцы моллюсков), птиц (гладкая мускулатура мышечного желудка). В нормальных условиях в крови и моче миоглобин отсутствует.
Спектральный анализ гемоглобина и его производных. Использование
спектрографических методов при рассмотрении раствора оксигемоглобина выявляет в
желто—зеленой части спектра между фраунгоферовскими линиями D и Е две
системные полосы поглощения, у восстановленного гемоглобина в той же части
спектра имеется лишь одна широкая полоса. Различия в поглощении излучения
гемоглобином и оксигемоглобином послужили основой для метода изучения степени
насыщения крови кислородом — оксигемометрии.
Карбгемоглобин по своему спектру близок к оксигемоглобину, однако при
добавлении восстанавливающего вещества у карбгемоглобина появляются две полосы
поглощения. Спектр метгемоглобина характеризуется одной узкой полосой
поглощения слева на границе красной и желтой части спектра, второй узкой
полосой на границе желтой и зеленой зон, наконец, третьей широкой полосой в
зеленой части спектра.