1.2.4. Структура саркомера и механизм сокращения мышечного волокна

Саркомер (повторяющийся сегмент миофибриллы) состоит из двух половин светлого, оптически изотропного диска (I) и одного темного, анизотропного (А) диска (см. рис. 1.51). Электронно—микроскопический и биохимический анализы показывают, что у позвоночных темный диск сформирован параллельным пучком толстых (диаметром порядка 10 нм) миозиновых нитей, имеющих длину около 1,6 мкм. Молекулярная масса белка миозина составляет 500 килодальтон (кДа). На нитях миозина расположены выступы — головки миозиновых молекул длиной 20 нм. В светлых дисках имеются тонкие нити (диаметром 5 нм, длиной 1 мкм), построенные из белка актина (молекулярная масса 42 кДа), а также тропомиозина и тропонина. В районе Z—линии, разграничивающей соседние саркомеры, пучок тонких нитей скреплен Z—мембраной.

Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2:1. Миозиновые и актиновые нити саркомера расположены так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т. е. «задвигаться» в А— диск, что и происходит при сокращении мышцы. В силу этого длина светлой части саркомера —I—диска — может быть разной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.

Рис. 1.57 Действие Ca²⁺ во время активации миофибриллы.

А — актиновая и миозиновая нити на продольном сечении волокна; Б — они же на поперечном сечении. 1— «шейка», 2— «головка», 3 — актиновый мономер, 4 — тропонин, 5 — тропомиозин, 6 — миозиновая нить.

Механизм сокращения состоит в перемещении (протягивании) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, периодически прикрепляющихся к тонким нитям, т. е. за счет поперечных актомиозиновых мостиков.

При исследовании движения мостиков методом дифракции рентгеновских лучей показано, что амплитуда этих движений составляет 20 нм, а частота — 5—50 колебаний/с. Каждый мостик то прикрепляется и тянет нить, то открепляется и «ждет» условий для нового прикрепления. Но огромное множество мостиков работает «вразнобой», и поэтому их общая тяга оказывается равномерной во времени. Разнообразные исследования привели к следующему представлению о механизме циклической работы миозинового мостика.

В покое мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, ибо между ними вклинена система из нити тропомиозина и глобулы тропонина (рис. 1.57).

При активации мышечного волокна и появлении в миоплазме ионов Са²⁺ (в присутствии АТФ) тропонин изменяет свою конформацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином. Соединение головки фосфорилированного миозина с актином приводит к резкому изменению конформации мостика (его «сгибанию») и перемещению нити актина на один шаг (20 нм) с последующим разрывом мостика. Энергию на этот акт дает распад макроергической фосфатной связи, включенной в фосфорилактомиозин.

После этого в силу падения локальной концентрации Са²⁺ и отсоединения его от тропонина тропомиозин снова блокирует актин, а миозин снова фосфорилируется за счет АТФ. Последний не только заряжает системы для дальнейшей работы, но и способствует временному разобщению нитей, т. е. пластифицирует мышцу, делает ее способной растягиваться под влиянием внешних сил. Полагают, что на одно рабочее движение одного мостика тратится одна молекула

Рис. 1.58 Влияние АТФ на изолированные актомиозиновые комплексы—нити

А — саркомер, Б — схема миофибриллы, Z — Z—линии; 1 — саркомер, 2 — поперечный мостик, 3 — миозин, 4 — актиновая нить, 5 — миозиновый стержень, 6 — «головка», 7— «шейка», 8 — миозиновая нить.

АТФ, причем роль АТФазы играет актомиозин (в присутствии ионов Mg²⁺ и Са²⁺). Всего при одиночном сокращении тратится 0,3 мкмоль АТФ на 1 г мышцы.

Необходимо еще раз подчеркнуть, что АТФ играет в мышечной работе двоякую роль: фосфорилируя миозин, он обеспечивает энергией сокращение, но, находясь в свободном состоянии, он обеспечивает и расслабление мышцы (ее пластификацию). При исчезновении АТФ из миоплазмы развивается непрерывное сокращение — контрактура.

Все эти феномены могут быть продемонстрированы и на изолированных актомиозиновых комплексах—нитях. Такие нити без АТФ твердеют (ригор), при добавлении АТФ — расслабляются, а при добавлении еще и Са²⁺ производят обратимое сокращение, аналогичное нормальному (рис. 1.58).